Melola Discovery

← Melola Discovery

Akses terbuka Jurnal SINTA 1

Karakteristik fungsional hidrolisat kolagen kulit tuna yang dihidrolisis dengan pepsin dari lambung tuna: Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin

Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin: Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin

Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia · Vol. 29 No. 5 (2026)

DOI
10.17844/6606j042
ISSN
2354-886X, 2303-2111
Terbit
2026-06-17
Penerbit
Department of Aquatic Product Technology IPB University in collaboration with Masyarakat Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia (MPHPI)
Bahasa
ind
Lisensi
creativecommons.org/licenses/by/4.0

Abstrak

Bahasa Indonesia

Hidrolisis kolagen dapat dilakukan menggunakan metode ekstraksi pelarut, degradasi kimia, fermentasi dan enzimatik. Produk hidrolisat yang dihidrolisis menggunakan enzim, memiliki peptida bioaktif yang bermanfaat bagi kesehatan. Motif spesifik yang dihasilkan dalam proses hidrolisis misalnya urutan prolina/hidroksiprolina dan glisina, atau prolina di C-terminus sering dikaitkan dengan bioaktivitas inhibisi ACE atau efek antioksidan. Hidrolisat dapat diproduksi dengan bahan baku hasil samping produk perikanan berupa kulit ikan tuna sirip kuning sebagai kolagen dan lambung tuna sebagai sumber pepsin penghidrolisis kolagen. Penelitian bertujuan menentukan aktivitas pepsin dan suhu hidrolisis terbaik dalam menghasilkan hidrolisat kolagen yang dihidrolisis pepsin lambung tuna. Penelitian terdiri dari 2 tahap, yaitu ekstraksi pepsin dari lambung ikan tuna sirip kuning dan pembuatan hidrolisat kolagen secara enzimatis menggunakan enzim pepsin. Aktivitas yang digunakan, yaitu 6.000, 9.000 dan 12.000 U dan suhu 40, 50 dan 60. Ekstrak pepsin yang diperoleh memiliki aktivitas sebesar 12.332 U/mg. Uji aktivitas antioksidan ABTS diperoleh nilai IC50 paling baik pada perlakuan hidrolisis suhu 50ºC, dengan nilai yang diperoleh perlakuan 6.000 U sebesar 109 ppm, perlakuan 9.000 U sebesar 59 ppm, dan perlakuan 12.000 U sebesar 230 ppm. Aktivitas antioksidan DPPH diperoleh nilai IC50 paling baik pada perlakuan hidrolisis suhu 40ºC, dengan nilai masing masing 232 ppm,194 ppm, dan 531 ppm. Hidrolisat kolagen pada konsentrasi 1,7 mg/mL protein setiap perlakuannya, memperoleh nilai inhibisi pada rentang 40-66%.

Inggris

Collagen hydrolysis can be performed using solvent extraction, chemical degradation, fermentation, and enzymatic methods, among others. Hydrolysates produced using enzymes contain bioactive peptides that are beneficial for health. Specific motifs produced during hydrolysis, such as prolinae/hydroxyprolinae and glycine sequences, or prolinae at the C-terminus, are often associated with ACE-inhibitory bioactivity or antioxidant effects. Hydrolysates can be produced using byproducts of the fisheries industry, such as yellowfin tuna skin as a source of collagen and tuna stomach as a source of collagen-hydrolyzing pepsin. This study aimed to identify the optimal pepsin activity and hydrolysis temperature for producing collagen hydrolysate using pepsin derived from tuna stomach. The research was conducted in two stages: extraction of pepsin from the stomach of yellowfin tuna and production of enzymatic collagen hydrolysate using pepsin. The activities tested were 6,000, 9,000, and 12,000 U, with temperatures set at 40, 50, and 60°C. The extracted pepsin exhibited an activity of 12,332 U/mg pepsin. The ABTS antioxidant activity test revealed that the best IC50 value was achieved during hydrolysis at 50 °C, with values of 109 ppm for the 6,000 U treatment, 59 ppm for the 9,000 U treatment, and 230 ppm for the 12,000 U treatment. The most favorable IC50 value for DPPH antioxidant activity was observed during hydrolysis at 40°C, with respective values of 232, 194, and 531 ppm. Collagen hydrolysates at a concentration of 1.7 mg/mL of protein in each treatment showed inhibition values in the range of 40–66%.

Kata kunci

Jaringan kolaborasi para penulis

40 penulis · 152 tautan kepenulisan bersama · 1 lintas organisasi · menampilkan 40 yang paling banyak terhubung

Arahkan kursor atau ketuk sebuah nama untuk menyorot rekan penulisnya. Klik dua kali untuk membuka halaman penulis.

  • IPB University
  • Bandung Institute of Technology
  • State University of Gorontalo
  • Afiliasi tidak diketahui
  • Organisasi berbeda
  • Organisasi sama
  • Afiliasi tidak diketahui
  • Garis lebih tebal = lebih banyak artikel bersama · lingkaran lebih besar = lebih banyak artikel
Tampilkan sebagai tabel
Rekan penulisOrganisasiArtikel bersama
nurjanah nurjanahAfiliasi tidak diketahui20
Mala NurilmalaAfiliasi tidak diketahui16
Wini TrilaksaniIPB University6
Roni NugrahaAfiliasi tidak diketahui6
Ella SalamahAfiliasi tidak diketahui5
MAGGY T. SUHARTONOAfiliasi tidak diketahui5
NurjanahAfiliasi tidak diketahui5
Puji RiantiAfiliasi tidak diketahui4
Agoes Mardiono JacoebAfiliasi tidak diketahui4
Pipih SuptijahIPB University4
Ruddy SuwandiAfiliasi tidak diketahui4
Anggrei Viona SeulalaeAfiliasi tidak diketahui4
Bambang RiyantoBandung Institute of Technology3
Bustami IbrahimAfiliasi tidak diketahui3
DesniarAfiliasi tidak diketahui3
Untung Trimo LaksonoAfiliasi tidak diketahui3
Raden Hilman WirayudhaAfiliasi tidak diketahui3
Shindy Hamidah ManteuAfiliasi tidak diketahui3
Agoes Mardiono JacoebAfiliasi tidak diketahui3
Rizsa Mustika PertiwiAfiliasi tidak diketahui3
Gian PrimahanaAfiliasi tidak diketahui3
Desniar DesniarAfiliasi tidak diketahui2
Joko SantosoAfiliasi tidak diketahui2
Silva FauziahAfiliasi tidak diketahui2
Ace BaehakiAfiliasi tidak diketahui2
medal lintas percekaAfiliasi tidak diketahui2
Sri PurwaningsihAfiliasi tidak diketahui2
Sugeng Heri SusenoIPB University2
N. NurjanahAfiliasi tidak diketahui2
Giri Rohmad BarokahAfiliasi tidak diketahui2
Chairun NufusAfiliasi tidak diketahui2
Uju UjuAfiliasi tidak diketahui2
Evira LisnainaAfiliasi tidak diketahui2
Roza YusfiandayaniAfiliasi tidak diketahui1
M. Fedi A. SonditaAfiliasi tidak diketahui1
Reinal PutalanState University of Gorontalo1
Ekowati ChasanahAfiliasi tidak diketahui1

Afiliasi berasal dari OpenAlex; metadata OAI-PMH jurnal tidak memuatnya. Penulis tanpa ID OpenAlex dicocokkan berdasarkan nama, sehingga dua orang bisa tergabung atau satu orang bisa terpisah.

Sumber metadata: OAI-PMH (metadata jurnal) http://journal.ipb.ac.id/index.php/jphpi/oai, pertama di-harvest 9 Nov 2026, terakhir terlihat 9 Nov 2026.
Metadata asli (oai_dc)
<oai_dc:dc xmlns="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:oai_dc="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:schemaLocation="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/  http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc.xsd">
	<dc:title xml:lang="en">Karakteristik fungsional hidrolisat kolagen kulit tuna yang dihidrolisis dengan pepsin dari lambung tuna: Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin</dc:title>
	<dc:title xml:lang="id">Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin: Functional characteristics of tuna skin collagen hydrolyzed by tuna gastric pepsin</dc:title>
	<dc:creator xml:lang="en">Muttaqin, Roisul Adi Brilianto</dc:creator>
	<dc:creator xml:lang="en">Abdullah, Asadatun </dc:creator>
	<dc:creator xml:lang="id">Muttaqin, Roisul Adi Brilianto</dc:creator>
	<dc:creator xml:lang="id">Tati Nurhayati</dc:creator>
	<dc:creator xml:lang="id">Abdullah, Asadatun </dc:creator>
	<dc:subject xml:lang="en">ACE inhibitor</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="en">antioxidant</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="en">degree of hydrolysis</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="en">molecular weight</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="en">peptide</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="id">antioksidan</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="id">bobot molekul</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="id">derajat hidrolisis</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="id">inhibitor ACE</dc:subject>
	<dc:subject xml:lang="id">peptida</dc:subject>
	<dc:description xml:lang="id">Hidrolisis kolagen dapat dilakukan menggunakan metode ekstraksi pelarut, degradasi kimia, fermentasi dan enzimatik. Produk hidrolisat yang dihidrolisis menggunakan enzim, memiliki peptida bioaktif yang bermanfaat bagi kesehatan. Motif spesifik yang dihasilkan dalam proses hidrolisis misalnya urutan prolina/hidroksiprolina dan glisina, atau prolina di C-terminus sering dikaitkan dengan bioaktivitas inhibisi ACE atau efek antioksidan. Hidrolisat dapat diproduksi dengan bahan baku hasil samping produk perikanan berupa kulit ikan tuna sirip kuning sebagai kolagen dan lambung tuna sebagai sumber pepsin penghidrolisis kolagen. Penelitian bertujuan menentukan aktivitas pepsin dan suhu hidrolisis terbaik dalam menghasilkan hidrolisat kolagen yang dihidrolisis pepsin lambung tuna. Penelitian terdiri dari 2 tahap, yaitu ekstraksi pepsin dari lambung ikan tuna sirip kuning dan pembuatan hidrolisat kolagen secara enzimatis menggunakan enzim pepsin. Aktivitas yang digunakan, yaitu 6.000, 9.000 dan 12.000 U dan suhu 40, 50 dan 60. Ekstrak pepsin yang diperoleh memiliki aktivitas sebesar 12.332 U/mg. Uji aktivitas antioksidan ABTS diperoleh nilai IC50 paling baik pada perlakuan hidrolisis suhu 50ºC, dengan nilai yang diperoleh perlakuan 6.000 U sebesar 109 ppm, perlakuan 9.000 U sebesar 59 ppm, dan perlakuan 12.000 U sebesar 230 ppm. Aktivitas antioksidan DPPH diperoleh nilai IC50 paling baik pada perlakuan hidrolisis suhu 40ºC, dengan nilai masing masing 232 ppm,194 ppm, dan 531 ppm. Hidrolisat kolagen pada konsentrasi 1,7 mg/mL protein setiap perlakuannya, memperoleh nilai inhibisi pada rentang 40-66%.</dc:description>
	<dc:description xml:lang="en">Collagen hydrolysis can be performed using solvent extraction, chemical degradation, fermentation, and enzymatic methods, among others. Hydrolysates produced using enzymes contain bioactive peptides that are beneficial for health. Specific motifs produced during hydrolysis, such as prolinae/hydroxyprolinae and glycine sequences, or prolinae at the C-terminus, are often associated with ACE-inhibitory bioactivity or antioxidant effects. Hydrolysates can be produced using byproducts of the fisheries industry, such as yellowfin tuna skin as a source of collagen and tuna stomach as a source of collagen-hydrolyzing pepsin. This study aimed to identify the optimal pepsin activity and hydrolysis temperature for producing collagen hydrolysate using pepsin derived from tuna stomach. The research was conducted in two stages: extraction of pepsin from the stomach of yellowfin tuna and production of enzymatic collagen hydrolysate using pepsin. The activities tested were 6,000, 9,000, and 12,000 U, with temperatures set at 40, 50, and 60°C. The extracted pepsin exhibited an activity of 12,332 U/mg pepsin. The ABTS antioxidant activity test revealed that the best IC50 value was achieved during hydrolysis at 50 °C, with values of 109 ppm for the 6,000 U treatment, 59 ppm for the 9,000 U treatment, and 230 ppm for the 12,000 U treatment. The most favorable IC50 value for DPPH antioxidant activity was observed during hydrolysis at 40°C, with respective values of 232, 194, and 531 ppm. Collagen hydrolysates at a concentration of 1.7 mg/mL of protein in each treatment showed inhibition values in the range of 40–66%.</dc:description>
	<dc:publisher xml:lang="en">Department of Aquatic Product Technology IPB University in collaboration with Masyarakat Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia (MPHPI)</dc:publisher>
	<dc:date>2026-06-17</dc:date>
	<dc:type>info:eu-repo/semantics/article</dc:type>
	<dc:type>info:eu-repo/semantics/publishedVersion</dc:type>
	<dc:type xml:lang="en">Peer-reviewed Article</dc:type>
	<dc:format>application/pdf</dc:format>
	<dc:format>text/xml</dc:format>
	<dc:identifier>https://journal.ipb.ac.id/jphpi/article/view/70126</dc:identifier>
	<dc:identifier>10.17844/6606j042</dc:identifier>
	<dc:source xml:lang="id">Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia; Vol 29 No 5 (2026): Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia 29(5)</dc:source>
	<dc:source xml:lang="en">Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia; Vol. 29 No. 5 (2026): Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia 29(5)</dc:source>
	<dc:source>2354-886X</dc:source>
	<dc:source>2303-2111</dc:source>
	<dc:language>ind</dc:language>
	<dc:relation>https://journal.ipb.ac.id/jphpi/article/view/70126/33531</dc:relation>
	<dc:relation>https://journal.ipb.ac.id/jphpi/article/view/70126/34129</dc:relation>
	<dc:rights xml:lang="en">Copyright (c) 2026 Roisul Adi Brilianto Muttaqin, Tati Nurhayati, Asadatun Abdullah</dc:rights>
	<dc:rights xml:lang="en">https://creativecommons.org/licenses/by/4.0</dc:rights>
</oai_dc:dc>